توضیحاتی در مورد کتاب Muscle Physiology and Biochemistry
نام کتاب : Muscle Physiology and Biochemistry
ویرایش : 1
عنوان ترجمه شده به فارسی : فیزیولوژی و بیوشیمی عضلانی
سری : Molecular and Cellular Biochemistry 31
نویسندگان : John. Gergely (auth.), Shoichi Imai, Iwao Ohtsuki, Makoto Endo (eds.)
ناشر : Springer US
سال نشر : 1999
تعداد صفحات : 200
ISBN (شابک) : 9781461375340 , 9781461555438
زبان کتاب : English
فرمت کتاب : pdf
حجم کتاب : 15 مگابایت
بعد از تکمیل فرایند پرداخت لینک دانلود کتاب ارائه خواهد شد. درصورت ثبت نام و ورود به حساب کاربری خود قادر خواهید بود لیست کتاب های خریداری شده را مشاهده فرمایید.
توضیحاتی در مورد کتاب :
مقالات این جلد توسط دوستان نزدیک، همکاران و شاگردان پروفسور ستسورو اباشی ارائه شده است. آنها به او تقدیم می شوند تا سهم بزرگ و پیشگام او در پیشرفت فیزیولوژی و بیوشیمی عضلانی را یادآوری کنند، که به مرور زمان تأثیر زیادی بر کل زمینه علوم زیستی گذاشت. ما بر این باوریم که این موضوع وضعیت فعلی تحقیقات روی ماهیچه و/یا کلسیم را که توسط پروفسور ابشی باز شده است را نشان می دهد.
فهرست مطالب :
Front Matter....Pages i-3
Professor Ebashi’s impact on the study of the regulation of striated muscle contraction....Pages 5-8
Troponin I: Inhibitor or facilitator....Pages 9-32
Calcium ion regulation of muscle contraction: The regulatory role of troponin T....Pages 33-38
Thermodynamic analyses of calcium binding to troponin C, calmodulin and parvalbumins by using microcalorimetry....Pages 39-45
A strange calmodulin of yeast....Pages 47-53
Regulation by molluscan myosins....Pages 55-62
The properties and function of invertebrate new muscle protein....Pages 63-66
Actin binding proteins that change extent and rate of actin monomer-polymer distribution by different mechanisms....Pages 67-74
A phosphorus-31 nuclear magnetic resonance study on the complex of chicken gizzard myosin subfragment 1 with adenosine diphosphate....Pages 75-78
Interactions of protein phosphatase type 1, with a focus on myosin phosphatase....Pages 79-84
Myosin light chain kinase from skeletal muscle regulates an ATP-dependent interaction between actin and myosin by binding to actin....Pages 85-90
Ca2+-induced Ca2+ desensitization of myosin light chain phosphorylation and contraction in phasic smooth muscle....Pages 91-98
Growing and differentiating characterization of aortic smooth muscle cell line, p53LMAC01 obtained from p53 knock out mice....Pages 99-104
Expressional regulation of smooth muscle cell-specific genes in association with phenotypic modulation....Pages 105-118
Roles of intracellular Ca 2+ receptors in the pancreatic β-cell in insulin secretion....Pages 119-124
Organization of connectin/titin filaments in sarcomeres of differentiating chicken skeletal muscle cells....Pages 125-131
Detection of a sequence involved in actin-binding and phosphoinositide-binding in the N-terminal side of cofilin....Pages 133-141
Creatine kinase, cell membrane and Duchenne muscular dystrophy....Pages 143-151
Structural basis of the function of endothelin receptor....Pages 153-156
Stimulation of plasma membrane Ca 2+ -pump ATPase of vascular smooth muscle by cGMP- dependent protein kinase: Functional reconstitution with purified proteins....Pages 157-167
Chemical modification of an arginine residue in the ATP-binding site of Ca 2+ -transporting ATPase of sarcoplasmic reticulum by phenylglyoxal....Pages 169-177
Intrinsic inhibitor of inositol 1,4,5-trisphosphate binding....Pages 179-184
Dynamic regulation of intracellular calcium signals through calcium release channels....Pages 185-190
Comparison of properties of Ca 2+ release channels between rabbit and frog skeletal muscles....Pages 191-201
توضیحاتی در مورد کتاب به زبان اصلی :
The papers in this volume were contributed by close friends, co-workers and pupils of Professor Setsuro Ebashi. They are dedicated to him to commemorate his great and pioneering contribution to the advancement of muscle physiology and biochemistry, which, in time, exerted a great influence on the whole field of life science. We believe that this issue reveals the present state of research on muscle and/or calcium that was opened up by Professor Ebashi.