دانلود کتاب Structural and Functional Aspects of Enzyme Catalysis
کتاب جنبه های ساختاری و عملکردی کاتالیز آنزیمی نسخه زبان اصلی
دانلود کتاب جنبه های ساختاری و عملکردی کاتالیز آنزیمی بعد از پرداخت مقدور خواهد بود
توضیحات کتاب در بخش جزئیات آمده است و می توانید موارد را مشاهده فرمایید
توضیحاتی در مورد کتاب Structural and Functional Aspects of Enzyme Catalysis
نام کتاب : Structural and Functional Aspects of Enzyme Catalysis
ویرایش : 1
عنوان ترجمه شده به فارسی : جنبه های ساختاری و عملکردی کاتالیز آنزیمی
سری : Colloquium der Gesellschaft fur Biologische Chemie 23.–25. April 1981 in Mosbach/Baden 32
نویسندگان : J. W. Cornforth (auth.), Professor Dr. Hermann Eggerer, Professor Dr. Robert Huber (eds.)
ناشر : Springer-Verlag Berlin Heidelberg
سال نشر : 1981
تعداد صفحات : 220
ISBN (شابک) : 9783642817403 , 9783642817380
زبان کتاب : English
فرمت کتاب : pdf
حجم کتاب : 5 مگابایت
بعد از تکمیل فرایند پرداخت لینک دانلود کتاب ارائه خواهد شد. درصورت ثبت نام و ورود به حساب کاربری خود قادر خواهید بود لیست کتاب های خریداری شده را مشاهده فرمایید.
توضیحاتی در مورد کتاب :
آنزیم ها نقش اجرایی را در رشد، تبدیل انرژی و ترمیم یک موجود زنده انجام می دهند. فعالیت آن‌ها با محیط درون سلولی تنظیم می‌شود، خاموش، روشن می‌شود یا توسط متابولیت‌های خاص تنظیم می‌شود. هر آنزیم کشف شده در تاریخ طولانی آنزیم شناسی، فردیت خود را آشکار کرده است. حتی اعضای نزدیک یک خانواده از نظر ویژگی، ثبات یا ویژگی های تنظیمی متفاوت هستند. با وجود اینها، در نگاه اول جنبه های غالب فردیت، عوامل مشترک واکنش های آنزیمی شناخته شده است. آنزیم‌ها کاتالیزورهای استریو اختصاصی هستند حتی زمانی که یک فرآیند غیراختصاصی همان محصول را تولید کند. دانش استریوشیمی دقیق یک واکنش آنزیمی به استنباط مکانیسم های واکنش و به دست آوردن بینشی در مورد اتصال خاص سوبستراها در محل فعال کمک می کند. این اتصال نزدیک به گروه‌های کاتالیزوری مناسب به سرعت بسیار زیاد واکنش‌های کاتالیز شده توسط آنزیم مربوط می‌شود. اساس فیزیکی افزایش سرعت در اصل درک می شود و بیشتر در طراحی مولکول های گیرنده آلی کوچک به عنوان آنزیم های مدل مورد استفاده قرار می گیرد. این جنبه‌های کاتالیز آنزیمی در جلسه 1 مورد بحث قرار می‌گیرند. جلسه 2 بر جنبه‌های دینامیکی اثر متقابل سوبسترای آنزیم تأکید می‌کند. بستر باید از فضای محلول به سطح آنزیم پخش شود. این فرآیند تحت تأثیر خاصیت های الکترواستاتیک خاصی آنزیم ها قرار می گیرد و می تواند تا حد زیادی تسهیل شود. رویدادهای دینامیکی در طول کاتالیز توسط سینتیک آرامش یا تکنیک‌های NMR مطالعه می‌شوند.
فهرست مطالب :
Front Matter....Pages I-IX
Front Matter....Pages 1-1
Stereochemistry in Relation to Enzyme Mechanism....Pages 3-16
How Do Enzymes Work?....Pages 17-23
Design of Synthetic Molecular Receptors and Catalysts....Pages 24-32
Cyclodextrins as Catalysts....Pages 33-42
Front Matter....Pages 43-43
Dynamics of Molecular Recognition in Enzyme-Catalyzed Reactions....Pages 45-58
NMR in the Study of Enzyme Catalysis....Pages 59-62
The Study of Enzyme Reactions at Subzero Temperatures....Pages 63-72
Front Matter....Pages 73-73
Active Site Metals as Probes of Local Conformation and Function of Enzymes....Pages 75-95
Selenoenzymes....Pages 96-103
The Structure of the Selenoenzyme GSH Peroxidase....Pages 104-113
Structure and Function of Thermophilic Enzymes....Pages 114-127
Front Matter....Pages 129-129
Specific Enzyme Inactivators in Vitro and in Vivo....Pages 131-135
Correlation of Amino Acid Sequence with Inhibitor Activity and Specificity of Protein Inhibitors of Serine Proteinases....Pages 136-152
Human Latent PMN Leukocyte Collagenase and Regulation of Activity via Disulfide-Thiol Interchange as Catalyzed by the Glutathione Cycle....Pages 153-162
The Neural and Hormonal Control of Glycogen Metabolism in Mammalian Skeletal Muscle....Pages 163-174
Front Matter....Pages 175-175
Bacterial Histidine Decarboxylase and Related Pyruvoyl Enzymes....Pages 177-191
The Mechanism of Action of S-Adenosylhomocysteinase....Pages 192-195
Studies of the Mechanism of Action of Urocanase....Pages 196-201
Substrate-Carrier Interaction and the Catalytic Translocation Cycle of the ADP, ATP Carrier....Pages 202-212
Back Matter....Pages 213-218
توضیحاتی در مورد کتاب به زبان اصلی :
Enzymes perform the executive role in growth, energy conversion, and repair of a living organism. Their activity is adjusted to their en vironment within the cell, being turned off, switched on, or finely tuned by specific metabolites according to demands at the physiologi cal level. Each enzyme discovered in the long history of enzymology has revealed its own individuality. Even closely related members of a family differ in specificity, stability or regulatory properties. Despite these, at first sight overwhelming aspects of individuality, common factors of enzymic reactions have been recognized. Enzymes are stereospecific catalysts even when a nonspecific process would yield the same product. Knowledge of the detailed stereochemistry of an enzymic reaction helps to deduce reaction mechanisms and to ob tain insight into the specific binding of substrates at the active site. This binding close to catalytically competent groups is related to the enormous speed of enzyme-catalyzed reactions. The physical ba sis of rate-enhancement is understood in principle and further exploit ed in the design of small organic receptor molecules as model enzymes. These aspects of enzyme catalysis are discussed in Session 1. Session 2 emphasizes the dynamic aspects of enzyme substrate inter action. Substrate must diffuse from solution space to the enzyme's surface. This process is influenced and can be greatly facilitated by certain electrostatic propterties of enzymes. The dynamic events during catalysis are studied by relaxation kinetics or NMR techniques.
پست ها تصادفی